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Plateforme Biophysique

Nous utilisons des techniques avancées de RMN pour analyser avec précision les interactions des petites molécules.

Criblage de fragments

Criblage par RMN 1H et 19F de fragments de faible poids moléculaire. La classification des hits est effectuée par consensus entre différentes expériences de RMN. Utilisez notre librairie optimisée ou nous utiliserons la librairie de votre choix.

⦾ Bibliothèques de fragments organisées

Nos bibliothèques de fragments 1H et 19F ont été soumises à un filtrage chimioinformatique rigoureux et à une conservation RMN exhaustive pour ne conserver que les composés qui se comportent bien et qui ressemblent à des médicaments.

⦾ Pooling optimisé

Nos bibliothèques de fragments sélectionnées sont examinées sous forme de mélanges de fragments afin d'augmenter le débit, permettant une évaluation rationalisée de la liaison de milliers de fragments de type médicament à votre cible.

Études de liaison de ligands

Études de liaison RMN allant d'une expérience unique à une approche consensuelle combinant diverses expériences. Les composés sont classés par scores pour guider les efforts de chimie médicinale.

⦾ Détection de ligand 1H
⦾ Détection du ligand 19F
⦾ RMN détectée par les protéines

Permet une évaluation plus exhaustive de la liaison, de l’intégrité de l’échantillon, de la concentration du composé et de l’épitope de liaison.

L'atome de fluor hautement sensible permet une détection rapide et sans arrière-plan d'un large éventail d'événements de liaison.

Les composés d'affinité plus élevée peuvent parfois être manqués par les techniques d'observation du ligand. La surveillance des empreintes digitales des protéines permet de combler le fossé entre la RMN détectée par ligand et d'autres techniques biophysiques, tout en gardant une trace de l'intégrité des protéines.

Comportement en solution

Évaluation de la solubilité et de l'agrégation des composés pour guider les tests expérimentaux et le contrôle d'une source majeure d'artefacts.

⦾ Agrégation

Des tests de relaxation, de dilution et d'effet détergent sont effectués pour obtenir l'image la plus précise du comportement des composés d'intérêt en solution.

⦾ Détermination précise de la concentration

La concentration réelle du composé de chaque échantillon est systématiquement déterminée à l’aide des données recueillies lors de tout type d’expérience RMN. Il peut également être mesuré indépendamment dans le cadre d’une routine de comportement de solution.

Kd par NMR

Détection d'un événement de liaison par la perturbation des résidus protéiques cibles. En suivant ces résidus en RMN lors d'une expérience de titrage avec le ligand d'intérêt, Kd dans la plage mM à faible µM peut être déterminé avec ou sans connaître l'identité des résidus perturbés.

Kd et stœchiométrie

Extraction des constantes d'affinité de liaison à partir d'expériences RMN détectées par des protéines ou des ligands.

Identification du site de liaison cible

Cartographie du ou des sites de liaison des composés d'intérêt sur une cible à l'aide d'expériences RMN directes ou indirectes.

Acquisition d'experts

Vérification complète de la structure primaire

  • Analyses personnalisées

  • Vérification d'analyses sur demande

  • Spectromètre 600 MHz disponible

  • Faites un suivi avec des services NMX supplémentaires

Inférence du site de liaison d'une molécule à l'aide d'essais de compétition avec des composés outils ayant des modes de liaison connus.

Apprenez à connaître votre cible

Caractérisation du repliement, de la stabilité, de la promiscuité et de la concentration optimale de la protéine-cible pour le processus de criblage, par RMN 1D. Assurez-vous que votre cible se comporte bien en solution et mérite d'être étudiée plus en profondeur.

Caractérisation de la clible par RMN

Évaluation de plusieurs paramètres intrinsèques à la protéine-cible par RMN.

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